Charakteristika, významné funkce a struktura bílkovin

Typická bílkovinná molekula je tvořena jedním polypeptidovým řetězcem složeným asi ze sta aminokyselinových zbytků. Je tedy možné si představit 20100 jedinečných polypeptidů dané délky, což je množství mnohokrát převyšující odhadnutý počet všech atomů ve vesmíru (snad 1079). Příroda nepochybně vytváří jen nepatrnou část z celého množství různých molekul proteinů. Nicméně rozličné organismy na zemi dohromady vytvářejí nesmírný počet různých proteinů s širokým spektrem fyzikálně-chemických vlastností, které jsou důsledkem různorodých vlastností 20 základních aminokyselin.

Významné funkce bílkovin v organismu

• zabezpečují enzymovou katalýzu – vykonávají ji bílkoviny s možností vytvoření specifického aktivního místa, kde se navazuje substrát katalyzované reakce,
• zajišťují pohyb svalové tkáně na buněčné úrovni – fibrilární bílkovina myosin a globulární bílkovina aktin,
• vytváří strukturu buněk a tkání – pojivová tkáň zpevňuje stavbu těla obratlovců kreatinem, kolagenem a elastinem v kůži, vazivu a v kostech; spojují buňky mezi sebou,
• transportují látky – např. transport kyslíku a oxidu uhličitého v hemoglobinu, transport mastných kyselin ve vazbě na albumin a některých lipidů v lipoproteinech, transport železa v transferinu, ukládání železa ve feritinu, transport látek přes membrány,
• zajišťují transformaci energie - chemické na mechanickou (svalové bílkoviny), světelné na energii nervového impulsu (bílkovina rhodopsin),
• regulují metabolické procesy – většina hormonů, které zprostředkovávají regulaci na úrovni celého organismu, jsou bílkoviny,
• zajišťují vznik a přenos nervového vzruchu – toto umožňují především lipoproteinové komplexy buněk nervové tkáně a glykoproteiny receptorů synaptických membrán,
• zajišťují obrannou funkci organismu – imunitní obranu umožňují vysoce specifické glykoproteiny, které rozpoznají a zneškodňují cizorodé látky. Cizí bílkovina v krevním oběhu působí jako antigen a vyvolává tvorbu protilátek, imunoglobulinů,
• výživová funkce – vyplývá z příjmu bílkovin jako zdroje aminokyselin pro syntézu vlastních bílkovin, purinů, pirimidinů a hemu. Bílkoviny po hydrolýze na aminokyseliny mohou sloužit k získávání energie, pro organismus je však důležitější ušetřit si je. Zásadní je především množství nepostradatelných aminokyselin v přijímaných potravinách. Nároky na příjem bílkovin se zvyšují po nemoci, zranění, po vysoké fyzické aktivitě a v těhotenství. Přeměnu bílkovin lze měřit podle dusíkové bilance, tj. množství dusíku přijatého (bílkoviny obsahují asi 16% dusíku) a vyloučeného močí (močovina obsahuje asi 50% dusíku).

Struktura bílkovin

Funkce bílkovin je neoddělitelně spojena s jejich strukturou, to znamená se vztahy mezi atomy, které tvoří molekulu proteinu v prostoru. Strukturu bílkovin popisujeme z hlediska čtyř úrovní organizace:

• Primární struktura proteinů je dána pořadím aminokyselin jejich polypeptidových řetězců.

• Sekundární struktura je prostorové uspořádání v určitém místě hlavního polypeptidového řetězce bez ohledu na postranní řetězce.

• Terciární struktura je trojrozměrná struktura celého polypeptidu.

• Mnoho proteinů se skládá ze dvou nebo více polypeptidových řetězců, které se nazývají podjednotky. Tyto podjednotky jsou navzájem spojeny nekovalentními interakcemi, v některých případech disulfidovými vazbami.

• Kvartérní struktura proteinů se vztahuje k prostorovému uspořádání jejich podjednotek.

Určujícím faktorem pro vlastnosti proteinů je primární struktura polypeptidového řetězce, což je přesný sled aminokyselin v řetězci bílkoviny, syntetizovaný podle genetického kódu. Vytváří základní předpoklad pro vznik prostorového uspořádání celé makromolekuly:

Obr. 1: primární struktura polypeptidového řetězce

Sekundární struktura vzniká v důsledku možnosti vytvořit uvnitř řetězce vodíkové můstky mezi vodíkem na dusíku peptidové vazby a kyslíkem karbonylu na čtvrtém následujícím karbonylovém zbytku. Tyto intramolekulární vodíkové vazby vytvářejí strukturu α-helix. Strukturně nejstálejší je pravotočivá šroubovice:

Obr. 2: sekundární struktura polypeptidového řetězce – pravotočivá šroubovice

Uhlovodíkové zbytky molekul aminokyselin vystupují na vnější stranu od osy šroubovice.

Vodíkové můstky tvořené příčně mezi jednotlivými polypeptidovými řetězci vytvářejí strukturu skládaného listu (β-struktura):

Obr. 3: sekundární struktura polypeptidového řetězce – struktura skládaného listu

Postranní aminokyselinové zbytky vystupují pod a nad rovinu skládaného listu. Každý typ skládaného listu má své charakteristické uspořádání vodíkových vazeb a je základem struktury velmi pevných a odolných bílkovin.

Velké množství proteinů má ve své molekule oba typy sekundární struktury.

Terciární struktura se týká prostorového uspořádání celé molekuly proteinu, které opět vychází z pořadí aminokyselin v řetězci. Je vytvořena vzájemným přitahováním a odpuzováním polárních a nepolárních částí aminokyselinových zbytků na různých místech řetězce, což vede k zprohýbání celé molekuly. Zvlášť významné jsou disulfidové můstky vzniklé oxidací –SH skupin cysteinu. Dochází ke stabilizaci molekuly, uvnitř struktury se soustřeďují hydrofobní skupiny.

Obr. 4: terciární struktura globulárního proteinu

Kvartérní struktura udává vzájemnou polohu jednotlivých podjednotek proteinové molekuly. Je tvořena vodíkovými vazbami, elektrostatickými a hydrofobními interakcemi mezi zbytky aminokyselin, které jsou na povrchu podjednotek. Konformace takovéto složené bílkoviny se může zásadně změnit pod vlivem i malé sloučeniny, např. konformace hemoglobinu se změní po navázání kyslíku.

Obr. 5: strukturní vzorec hemoglobinu

Obr. 6: kvartérní struktura hemoglobinu

Proteiny vykonávají v živých systémech řadu funkcí, a proto nemají stejný charakter konformace:

• fibrilární (vláknité) proteiny – molekuly mají silně protáhlý až vláknitý tvar; plní funkce konstrukční, podpůrné a krycí; patří mezi ně menší množství bílkovin než mezi globulární; většinou jsou ve vodě nerozpustné,
• globulární proteiny (sféroproteiny) – molekuly mají oblý až kulovitý tvar, jsou dobře rozpustné ve vodě, jejich molekuly mají charakter micely – uvnitř sféry jsou uzavřeny hydrofobní (nepolární) části peptidového řetězce, na povrchu jsou postranní nabité polární postranní řetězce molekuly proteinu.

Obr. 7: fibrilární struktura kolagenu

Obr. 8: globulární struktura myoglobinu