Vlastnosti a zdroje aminokyselin

Aminokyseliny jsou bezbarvé krystalické látky, většinou dobře rozpustné ve vodě, nerozpustné v nepolárních rozpouštědlech.

Jsou opticky aktivní s výjimkou glycinu, který nemá chirální centrum. To znamená, že stáčejí rovinu polarizovaného světla. Opticky aktivní molekuly jsou asymetrické tím způsobem, že jejich zrcadlové obrazy nelze otočit tak, aby se zároveň kryly jejich pravé a levé strany. To je charakteristické pro látky obsahující čtyřvazný uhlíkový atom se čtyřmi různými substituenty.

Aminokyseliny se vyskytují vesměs v D- a L- konfiguracích. Struktura všech kódovaných aminokyselin (mimo glycin) odpovídá L- konfiguraci.

Obr. 1: vzorce L- a D-alaninu, který je nejjednodušší aminokyselinou mající asymetrický uhlík

Aminokyseliny obsahují vždy alespoň dvě ionizované funkční skupiny: kyselou skupinu –COOH a zásaditou skupinu –NH₂. Mají tedy vlastnost amfolytů, obě skupiny se podle koncentrace H⁺ iontů v prostředí chovají zcela nezávisle jako kyseliny nebo zásady, mají tedy výborné pufrační vlastnosti.

V prostředí kyselejším než je hodnota pI (izoelektrický bod – hodnota pH, při které má molekula celkový nulový elektrický náboj), je potlačována disociace karboxylové skupiny, aminová skupina zůstává úplně protonizovaná jako –NH³⁺. Aminokyselina nese kladný náboj, je kationtem. V prostředí zásaditějším než je pI zůstává karboxylová skupina plně disociovaná jako –COO^-, naopak skupina –NH³⁺ předává svůj proton iontům OH^- a mění se na –NH². Aminokyselina nese záporný náboj.

Reakcí dvou aminokyselin, při níž reaguje alfa-aminoskupina jedné aminokyseliny s alfa-karboxylovou skupinou druhé, vzniká dipeptid. Vazba, kterou jsou zbytky aminokyselin spojeny, se nazývá peptidová vazba. Peptidová vazba, také peptidická vazba, je druhem kovalentní chemické vazby obsahující seskupení atomů –CO–NH–.

Obr. 2: vznik peptidové vazby

Dekarboxylací – odštěpením oxidu uhličitého z aminokyseliny - vzniká primární amin R-CH₂- NH₂ (např. histamin, serotonin).

Oxidační deaminací – odstraněním aminoskupiny z aminokyseliny - vzniká α-oxokyselina.

Proces odstranění aminoskupiny z aminokyseliny na oxokyselinu za pomoci enzymu se nazývá transaminace.

 

Zdroje aminokyselin

Rostliny jsou schopny syntetizovat všechny aminokyseliny, jsou-li jim dodány anorganické sloučeniny dusíku. Živočichové, a tedy i člověk, jsou závislí na přívodu bílkovin nebo aminokyselin potravou, jsou pro ně jediným zužitkovatelným zdrojem dusíku k výstavbě vlastních tělesných proteinů. Některé z aminokyselin dokáže náš organismus syntetizovat přeměnou jiných aminokyselin, některé však ne. Ty musí být přijímány potravou v dostatečném množství, jsou pro člověka nezbytné, esenciální.

U rychle rostoucích organismů se některé neesenciální aminokyseliny, které mladý organismus není schopen syntetizovat v dostatečném množství, stávají esenciálními. Říkáme jim proto semiesenciální aminokyseliny – podmíněně postradatelné:

Tab. 1: Přehled esenciálních, semiesenciálních, podmíněně postradatelných a neesenciálních aminokyselin

 

 

Zdroje

• JABOR, Antonín. Encyklopedie 7 laboratorní medicíny pro klinickou praxi, Praha: SEKK s.r.o., Katedra klinické biochemie IPVZ Praha, 2007, elektronická verze, dostupné na CD, ISBN 80-238-9775-6
• VOET, Donald a Judith G. VOETOVÁ. Biochemie. 1. vydání, Praha: Victoria Publishing a. s., 1995. ISBN 80-85605-44-9
• VODRÁŽKA, Zdeněk. Biochemie. 2. opravené vydání, Praha: Akademia, 2002, ISBN 80-200-0600-1

Obrázky

• Obr. 1:  Autor neznámý http://orion.chemi.muni.cz. [cit. 30. 4. 2014], dostupné na: www  http://orion.chemi.muni.cz/e_learning/=Texty/03-Aminokys/03-AK2bez.htm
• Obr. 2: NEUROtiker. http://cs.wikipedia.org [cit. 30. 4. 2014], dostupné na: www http://cs.wikipedia.org/wiki/Peptidov%C3%A1_vazba 
• Obr. 3: Archiv autora
• Obr. 4: Autor neznámý. www.wikiskripta.eu [cit. 30.4.2014], dostupné na www:   www.wikiskripta.eu/images/f/fa/Polarimetrie.JPG

Přílohy