Metabolismus bílkovin

Metabolismus proteinů se v řadě směrů liší od metabolismu sacharidů a lipidů především z těchto důvodů:

• Sacharidy a lipidy slouží především jako zdroj energie a mohou se vzájemně zastupovat. Proteiny tvoří hlavní stavební materiál buněk a tkání a jsou pro heterogenní organismus prakticky jediným zdrojem dusíku.

• Na rozdíl od sacharidů a lipidů neexistuje v organismu skladiště proteinů. Proteiny se neustále odbourávají a znovu tvoří. (Jako průměrná hodnota biologického poločasu lidských bílkovin se udává 80 dní.)

• Jednotlivé aminokyseliny se odbourávají zcela individuálním metabolismem, zatímco monosacharidové stavební jednotky a mastné kyseliny lipidů jsou odbourávány jednotným mechanismem.

• Požité bílkoviny se účastní látkové přeměny mnohem podstatněji než sacharidy a lipidy. Zejména relativně postradatelné aminokyseliny, které organismus umí připravit i z jiných látek, mají velmi pestrý metabolismus.

• Také biosyntéza proteinů (proteosyntéza) má zcela odlišný charakter od biosyntézy sacharidů a lipidů. Je to řazení aminokyselinových stavebních jednotek, které je řízeno předepsaným genetickým kódem.

 

Odbourávání proteinů

Odbourávání bílkovin začíná hydrolytickým štěpením peptidové vazby – proteolýzou – tedy degradací na peptidy nebo až na aminokyseliny. Reakce je katalyzována proteolytickými enzymy (proteázami).

Nejdůležitější trávicí enzymy jsou:

• žaludeční proteázy – pepsin, chymozin,

• protézy pankreatické šťávy – trypsin, chymotrypsin atd.,

• proteázy střevní šťávy – např. aminopeptidázy.

Aminokyseliny vzniklé rozštěpením proteinů se ve vnitřním prostředí setkávají s aminokyselinami, které vznikly z degradovaných bílkovin tkání vlastního těla a s aminokyselinami, které se v těle syntetizovaly. Vytvoří se tak vnitřní hotovost, neboli pool aminokyselin. Tyto aminokyseliny slouží k anabolickým dějům – tvorbě vlastních proteinů a dalších důležitých produktů, nebo se využijí jako živiny.

Obr. 1: Schéma metabolismu proteinů

 

Proteosyntéza

Syntéza proteinů může být popsána ze dvou hledisek, jako

• syntéza v organismu,
• syntéza chemická.

Chemická syntéza proteinů

Peptidová vazba nevznikne přímou reakcí dvou aminokyselin. V organismu je tato reakce katalyzována enzymaticky. In vitro musí být karboxylová skupina, která vstupuje do reakce, nejprve přeměněna na reaktivnější derivát. Vzhledem k tomu, že dvě jednoduché α-aminokyseliny mohou tvořit dva různé dipeptidy, je nutno během syntézy chránit zbývající funkční skupiny, které do reakce nevstupují. Chemická syntéza bílkovin tedy probíhá v následujících krocích:

• chránění aminoskupiny a karboxylové skupiny

• aktivace karboxylové skupiny převedením na reaktivnější derivát

• odstranění chránících skupin dehydrogenací a působením halogenovodíkové kyseliny 

 

Syntéza proteinů v organismu

Obecný mechanismus syntézy proteinů je společný pro všechny eukaryotické buňky, syntéza většiny proteinů trvá 20 sekund až několik minut. Dělí se na tři fáze:

 

1)    Transkripce = přepis genetické informace z DNA do RNA (probíhá v jádře buňky). Dochází k rozpletení dvoušroubovice DNA a následnému připojením nukleotidů na základě komplementarity. Vzniknou vlákna mRNA, která se odpojí.

 

2)    Translace = překlad genetické informace z mRNA do primární struktury proteinu. Vlákno mRNA se naváže na ribozómy, ve kterých se uskutečňuje samotná tvorba proteinu. Tento proces probíhá čtením trojic bází v řetězci mRNA. Trojice bází se nazývá kodon a kóduje určitou aminokyselinu. Vztah mezi kodonem a aminokyselinou se nazývá genetický kód. Na každý kodon se napojí aminokyselina, která se spojí s předchozí a následující aminokyselinou peptidovou vazbou. Jednotlivé aminokyseliny jsou vázány na nukleotidy tRNA.

3)    Posttranslační modifikace = další úpravy polypeptidového řetězce, např. glykosylace, která probíhá uvnitř endoplazmatického retikula a v Golgiho aparátu. Proteiny určené na export jsou zabaleny do sekrečních váčků.

 

Většina proteinů se začíná sbalovat do trojrozměrné struktury již během syntézy na ribozómu. Skládání proteinů do jejich nativní konformace napomáhají tzv. molekulové chaperony = proteiny, které se váží k částečně složenému řetězci syntetizované bílkoviny a udržují jej v rozvinuté formě během pohybu cytoplazmou a přes jednotlivé buněčné membrány. Chybně svinuté proteiny jsou zadržovány a následně přesunuty do cytoplazmy, kde jsou odbourány.

Zdroje

• Encyklopedie 7 laboratorní medicíny pro klinickou praxi, Praha: SEKK s.r.o., Katedra klinické biochemie IPVZ Praha, 2007, elektronická verze, dostupné na CD, ISBN 80-238-9775-6
• LEDVINA, Miroslav, Alena STOKLASOVÁ a Jaroslav CERMAV. Biochemie pro studující medicíny I. díl, 2. vydání, Praha: Karolinum, 2009, ISBN 978-80-246-1416-4
• VODRÁŽKA, Zdeněk. Biochemie. 2. opravené vydání, Praha: Akademia, 2002, ISBN 80-200-0600-1

Obrázky

• Obr. 1: LEDVINA, Miroslav, Alena STOKLASOVÁ a Jaroslav CERMAV. Biochemie pro studující medicíny I. díl. 2. vydání, Praha: Karolinum, 2009, ISBN 978-80-246-1416-4
• Obr. 2: Autor neznámý. http://moravcovakatka.blog.cz [cit.1.11.2014] dostupné na www: http://imageproxy.jxs.cz/~nd03/jxs/cz~/727/086/9e7f38e7d1_58157018_o2.jpg
• Obr. 3: Autor neznámý. http://galenus.cz  [cit.12.1.2015] dostupné na www:http://galenus.cz/img/biochemie/metabolismus/citratovy%20cyklus%2004-0101.jpg
• Obr. 4: KVASNICOVÁ, Vladimíra, Jaroslava VÁVROVÁ. Encyklopedie 7 laboratorní medicíny pro klinickou praxi, Praha: SEKK s.r.o., Katedra klinické biochemie IPVZ Praha, 2007, elektronická verze, dostupné na CD, ISBN 80-238-9775-6